標題：組織蛋白抽提試劑盒

產品概述

產品名稱： 組織蛋白抽提試劑盒
規格：25次
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注意事項：詳見說明書或者咨詢客服
儲存條件：詳見說明書
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一般說來， R 基團間相互作用涉及弱的非共價鍵， 它與共價鍵的肽鍵相比， 它是很弱的。
成百上千個這樣弱鍵影響每種蛋白質的三維形狀， 而且它們的組合效應對一種蛋白質優先的
三維形狀起相當大的穩定作用。 它正象一塊布中的一根線一樣， 自身并不是很強的， 但許多
這樣的線連系在一起則將制成一塊強的織品。
維持蛋白質分子線性結構（即一級結構） 靠肽鍵。 使一條或一條以上多肽鏈折疊、 盤繞
形成優三維形狀的弱鍵和力有： 氫鍵、 二硫鍵、 酯鍵、 鹽鍵、 疏水鍵和范德華力等。 它們
在蛋白質分子中的位置可示意如圖 5. 4。
現簡要介紹蛋白質分子二、 三和四級結構如下：
二級結構 它指蛋白質分子中多肽鏈骨架的折疊方式。 經多年研究， **一切蛋白
質分子中的肽鏈雖各有不同， 但皆是螺旋結構。 螺旋的穩定性靠鏈內的氫鍵維持。
本世紀 30 年代， L. Pauling 等人用 X-射線衍射技術研究肽鏈的結構， 發現肽鏈的簡
單排列形式是螺旋結構， 從而提出α -螺旋學說。 其要點是： α -螺旋的骨架為鋸齒形肽鏈，
鏈中的 C=O 和 NH 基團同處在一個平面上， 但分處于鋸齒鏈的兩側。 鏈中各原子間的鍵長、
鍵角皆一定， 與圖 5. 5 所示肽鏈骨架無大差異， 骨架肽鏈折疊成α -螺旋狀結構。 螺旋每隔
3. 6 個氨基酸殘基上升一轉， X-射線衍射測定其重復距離為 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
兩種， 右旋的比左旋的來得穩定。 自然界中僅存在右旋α -螺旋。 彎曲的α -螺旋在某些情況
下亦可伸展、 恢復。 蛋白質結構的α -螺旋的存在程度變化很大， 某些蛋白質， 如α -角蛋白
僅有α -螺旋； 血紅蛋白、 肌紅蛋白分子幾全為α -螺旋； 溶菌酶僅一部分以α -螺旋形式存
在； 而另一些蛋白質如絲纖維蛋白幾乎沒有α -螺旋結構。
α -螺旋鏈為蛋白質的主要肽鏈。 此外， 尚有γ -和π -螺旋， 都較不重要。
當部分蛋白質鏈折疊、 盤繞成α -螺旋遇到困難時， 蛋白質分子二級結構還表現為β -
折疊片形式（圖 5. 6） 。 它也是 L. Pauling 等人提出來的， 因為用 X-射線衍射技術研究兔絲
蛋白結構所得數據， 不能用α -螺旋理論來解說。 其中各多肽鏈邊靠邊地排列， 而由鏈間氫
鍵將它們保持在一起， 各相鄰多肽鏈平行或反平行方向排列， 這種結構的整體表現為折疊片
形式。 氨基酸殘基側鏈 R 由折疊表面向上或向下投射。 絲纖維蛋白主要以這種形式存在。 在
較大蛋白質分子中， 它常處于分子的中心部位， 羧肽酶就是一例。 
組織蛋白抽提試劑盒
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